Camilla Winkler, MSc

Stabilisierung von Mineral in Lösung durch das modifizierte Serumprotein Fetuin-A

Im Blut zirkulieren neben den Blutzellen auch Mineralsalze, Lipide, Zucker und Proteine. Ein Protein, was für einen ausgeglichenen Mineralhaushalt sorgt, ist Fetuin-A. Fetuin-A wird in der Leber gebildet und ins Blut sezerniert, wo es dazu beiträgt, dass unlösiliche Mineralsalze, insbesondere Calciumphosphate, in Lösung stabilisiert werden. Wichtig ist dies, da Verkalkungen in Geweben lebensbedrohliche Folgen haben können. Fetuin-A besteht aus drei Domänen, zwei Cystatin-ähnlichen Domänen (CY-1 und CY-2) sowie einer C-terminalen ungeordneten Region (CTR) und kann durch besondere strukturelle Eigenschaften Calcium phosphat binden und somit verhindern, dass dieses in der Zirkulation ausfällt. Fetuin-A ist posttranslational modifiziert. Neben Glykosylierung gibt es auch Ser/Thr Phosphorylierung. Wir vermuten, dass die Phosphorylierung von Fetuin-A die Mineralbindung reguliert. Mein Projekt handelt von der Struktur-Funktions Analyse von Fetuin-A insbesondere in Hinblick auf die Modifikationen des Proteins durch Phosphorylierung