Ein bakterieller Ionenkanal hilft Schaltvorgänge besser zu verstehen

Der bakterielle Ionenkanal NaChBac war der erste spannungs-gesteuerte Natriumkanal, der kristallisiert wurde. In unserer jüngsten Publikation haben wir ein 3D-Struktur-Holmologie-Modell verwendet, und damit eine hochkonservierte Aminosäure in der Pore des Ionenkanals identifiziert, die vermutlich eine wichtige Rolle für die Schaltvorgänge des Kanals spielt. Mit gezielten Mutationen, heterologer Expression und Patch-Clamp Experimenten konnten wir zeigen, dass diese Aminosäure tatsächlich für die Inaktivierung des Kanals sehr wichtig ist. Der mutierte Kanal zeigt zusätzlich eine erhöhte Thermostabilität, wie wir mittels synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy zeigen konnten. Mit der hier angewendeten Kombination aus 3D-Strukturmodellierung und Patch-Clamp-Analyse konnten wir Erkenntnisse für ein besseres Verständnis der Struktur-Funktions-Beziehung von Natriumkanälen beitragen.

Mutagenesis of the NaChBac sodium channel discloses a functional role for a conserved S6 asparagine.
<link https: link.springer.com article external-link-new-window external link in new>Eur Biophys J. 2017 Aug 20. doi: 10.1007/s00249-017-1246-2. [Epub ahead of print]

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