Acid-sensing ion channels (ASICs) sind Protonen-aktivierte Ionenkanäle mit wichtigen physiologischen Funktionen. Inhibition von ASICs hat neuroprotektive Wirkungen, z.B. im Rahmen eines ischämischen S

Acid-sensing ion channels (ASICs) sind Protonen-aktivierte Ionenkanäle mit wichtigen physiologischen Funktionen und Einfluss auf die Pathophysiologie einiger Krankheiten. ASIC4 ist der ASIC-Subtyp, über

Acid-sensing ion channels (ASICs) sind Protonen-aktivierte Ionenkanäle, die u.a. im peripheren Nervensystem (PNS) exprimiert werden und dort schmerzhafte Säure-Reize detektieren. ASICs assemblieren als

heraus, dass neben zwei Säure-sensitiven Ionenkanälen (dem ASIC1a und dem PAC oder TMEM206) auch ein Protonen-aktivierter G Protein-gekoppelter Rezeptor (OGR1) funktionell exprimiert werden. Gemeinsam beeinflussen

mehreren Untereinheiten. Diese können identisch oder unterschiedlich sein. Der hetero-oligomere Protonen-aktivierte Ionenkanal ASIC1a/2a ist weit verbreitet im Gehirn und es wurde gezeigt, dass seine Blockade

Acid-sensing ion channels (ASICs) sind Protonen-aktivierte Ionenkanäle, die an der synaptischen Übertragung im Gehirn beteiligt sind und die Pathophysiologie von z. B. Hirnschlag mitbestimmen. Im Gehirn

säureempfindliche Ionenkanal 1a (ASIC1a) ist ein spezieller Rezeptor in Nervenzellen, der auf Säure (Protonen) reagiert und dadurch Signale im Gehirn beeinflusst. Bislang war nicht bekannt, wie der Rezeptor

Das Institut für Physiologie hat die Lehre und Forschung in Physiologie zur Aufgabe. Wir beteiligen uns engagiert am Aachener Modellstudiengang Medizin, in dem bereits in den ersten Semestern eine bessere Verzahnung der vorklinischen und klinischen Elemente angestrebt wird

Das Institut für Physiologie hat die Lehre und Forschung in Physiologie zur Aufgabe. Wir beteiligen uns engagiert am Aachener Modellstudiengang Medizin, in dem bereits in den ersten Semestern eine bessere Verzahnung der vorklinischen und klinischen Elemente angestrebt wird.

M. Fischer, A. Leffler. „The molecular basis for species-specific activation of human TRPA1 by protons involves poorly conserved residues within transmembrane domains 5 and 6". Journal of Biological Chemistry